La catálisis enzimática de las reacciones es esencial para los sistemas vivos. En condiciones biológicamente significativas, las reacciones sin catalizar tienden a ser lentas. La mayoría de moléculas biológicas son muy estables al pH neutro, temperatura suave y ambiente acuoso presentes en el interior de las células. Además, muchas reacciones comunes de bioquímica suponen situaciones químicas que son desfavorables a poco probables en el ambiente celular, tales como la formación transitoria de intermedios cargados inestables o la colisión de dos o más moléculas con la orientación precisa requerida para la reacción. Sencillamente, las reacciones necesarias para digerir los alimentos, enviar señales nerviosas o contraer el músculo no se dan a una velocidad útil sin catálisis.
Una enzima soluciona estos problemas al proporcionar un ambiente específico dentro del cual una reacción determinada es, energéticamente, más favorable. El rango distintivo de una reacción catalizada enzimáticamente es que tiene lugar dentro de los confines de una bolsa del enzima denominada sitio activo (Figura 8-1). La molécula fijada en el sitio activo y sobre la que actúa el enzima se denomina sustrato. La superficie del centro activo del enzima esta revestida con residuos aminoácidos cuyos grupos sustituyentes se unen al sustrato y catalizan su transformación química. El complejo enzima-sustrato, cuya existencia fue propuesta por primera vez por Adolphe Wurtz en 1880, es de importancia central en la acción de los enzimas. Es también el punto de partida de los tratamientos matemáticos que definen el comportamiento cinético de las reacciones catalizadas por enzimas así como de las descripciones teóricas de los mecanismos enzimáticos.
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