Pasos:
- La unión de la coenzima NAD;
- Unión del sustrato de alcohol por la coordinación del zinc;
- Desprotonación del Su-51;
- Desprotonación de la nicotinamida ribosa;
- Desprotonación de la Ser-48;
- La desprotonación del alcohol;
- Tranferencia de Hidruro a partir del ión alcóxido a NAD, que conduce a NADH y un aldehído o cetona unido al zinc;
- La liberación del aldehído producto;
El mecanismo en la levadura en las bacterias es la inversa de esta reacción. Estos pasos son apoyados a través de estudios cinéticos.
SUBUNIDADES INVOLUCRADAS:
El sustrato está coordinado con el zinc y esta enzima tiene dos átomos de zinc por subunidad. Uno de ellos es el sitio activo que está implicado en la catálisis. En el sitio activo, los ligandos son Cys-46, Cys-174, Su-67, y una molécula de agua. La otra subunidad está involucrado con la estructura. Este mecanismo, el hidruro a partir del alcohol va a NAD. Las estructuras cristalinas que los Su-51 desprotonan la nicotinamida ribosa, que deprotona Ser-48.
-Por último, Ser-48 desprotona el alcohol, por lo que es un aldehído. Desde un punto de vista mecanicista, si la enzima añade hidruro a la cara de NAD, el hidrógeno resultante se incorpora en la posición pro-R.
Las enzimas que añaden hidruro se consideran como clase A deshidrogenasa.
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